Het is een koud kunstje van de natuur. Poolvissen, sneeuwvlooien en een reeks andere dieren bezitten wonderbaarlijke eiwitten die ervoor zorgen dat hun bloed niet bevriest in de koude omgeving waarin ze leven. Deze antivries-eiwitten, waarvan tientallen verschillende soorten bestaan, hechten zich aan kleine ijskristallen en belemmeren de groei hiervan. Er vormt zich dus wel ijs in het bloed, maar de kristallen zijn zo klein dat het bloed blijft stromen en zodoende zijn functies niet verliest.

De grote, wetenschappelijke uitdaging is om de eiwitten na te maken en controle op de werking te krijgen. Bijvoorbeeld om hiermee de kwaliteit van bevroren voedsel of organen te kunnen verbeteren of de weerstand van planten tegen vrieskou. Maar ook gebruik in een spray voor het ontdooien van autoruiten en vliegtuigvleugels, of als toevoeging aan strooizout (minder zout nodig) of caloriearm roomijs (als vervanging van suiker) behoort tot de mogelijkheden.

Grofweg werken antivries-eiwitten op twee manieren. Enerzijds verlagen ze de temperatuur waarbij ijskristallen sterk beginnen te groeien (in de wetenschap aangeduid als thermal hysteresis, of TH). Anderzijds gaan ze zogeheten rekristallisatie tegen, het proces waarbij simpel gezegd kleine ijskristalletjes samenklonteren tot grotere brokken (in jargon: ice recrystallization inhibition, of IRI). Maar het onderlinge verband tussen deze twee activiteiten van antivries-eiwitten was lang onduidelijk.

TU/e-onderzoekster Ilja Voets laat met haar team van Nederlandse, Amerikaanse en Canadese onderzoekers nu zien dat een duidelijke samenhang tussen deze activiteiten ontbreekt en ze bovendien erg verschillen per eiwit. Dit betekent ook dat hoe ‘actief’ een eiwit is - van belang voor de geschiktheid in toepassingen - niet zo eenduidig te bepalen is als lang werd gedacht. “Soms is de TH-activiteit belangrijk, maar vaker blijkt juist de IRI-activiteit bepalend”, aldus Voets.

Tunnelvisie

Dat gaat in tegen de heersende opvatting in het vakgebied. “Er was een soort tunnelvisie ontstaan voor eiwitten die als ‘meest actief’ te boek stonden”, zegt Voets. “Maar deze eiwitten komen lang niet altijd als beste kandidaat voor toepassingen uit de bus, blijkt nu uit ons onderzoek. Op welk type eiwit we ons moeten richten, hangt af van de specifieke toepassing. Met andere woorden, maatwerk is noodzakelijk.”

Ilja Voets (1980), onderzoekster aan het Instituut voor Complexe Moleculaire Systemen (ICMS) aan de TU/e, ontving vorig jaar zowel een Europese ERC Starting Grant om de geheimen van antivries-eiwitten te ontrafelen als een Vidi-beurs - in totaal bijna 2,5 miljoen euro. In deze studie werkte ze samen met onderzoekers van FOM-instituut AMOLF, de Universiteit van Illinois (VS), Universiteit van Notre Dame (VS) en Queen’s University (Canada). Onder hen ook de Amerikaan Arthur DeVries, die de antivries-eiwitten als eerste ontdekte in de jaren zestig, in poolvissen.

De publicatie in PNAS, 'Blocking rapid ice crystal growth through nonbasal plane adsorption of antifreeze proteins', is later deze week hier te vinden.

Bron: Persteam TU/e